Amino rūgštys turi bendrą formulę. Cheminės savybės. Baltymų funkcijos organizme

Amino rūgštys.

Amino rūgštys(aminokarboksirūgštys) - organiniai junginiai, kurių molekulėje vienu metu yra karboksilo (-COOH) Ir aminų grupės (-NH2).

Aminorūgščių struktūra gali būti išreikšta bendra formule žemiau,
(Kur R– angliavandenilio radikalas, kuriame gali būti įvairių funkcinių grupių).

Amino rūgštys gali būti laikomi išvestiniais karboksirūgštys, kuriame vienas ar keli vandenilio atomai pakeisti aminų grupės (-NH2).

Pavyzdys yra pirmuonys: aminoacto rūgštis arba glicinas, ir aminopropiono rūgšties arba alaninas:

Aminorūgščių cheminės savybės

Aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai, t.y. Priklausomai nuo sąlygų, jie gali pasižymėti ir bazinėmis, ir rūgštinėmis savybėmis.

Dėl karboksilo grupės ( -COOH) jie sudaro druskas su bazėmis.
Dėl amino grupės ( -NH2) sudaro druskas su rūgštimis.

Vandenilio jonas, kuris pašalinamas po disociacijos nuo karboksilo ( -JIS) aminorūgštis, gali pereiti į savo amino grupę susidarant amonio grupei ( NH3+).

Taigi aminorūgštys taip pat egzistuoja ir reaguoja bipolinių jonų (vidinių druskų) pavidalu.

Tai paaiškina, kad aminorūgščių tirpalai, kuriuose yra viena karboksilo ir viena amino grupė, turi neutralią reakciją.

Alfa aminorūgštys

Iš molekulių amino rūgštys statomos baltyminių medžiagų molekulės arba baltymai, kurios visiškai hidrolizės metu, veikiamos mineralinių rūgščių, šarmų ar fermentų, suyra, sudarydamos aminorūgščių mišinius.

Bendras natūralių aminorūgščių skaičius siekia 300, tačiau kai kurios iš jų yra gana retos.

Tarp aminorūgščių yra 20 svarbiausių. Jie randami visuose baltymuose ir vadinami alfa amino rūgštys.

Alfa aminorūgštys– vandenyje tirpios kristalinės medžiagos. Daugelis jų turi saldų skonį. Ši savybė atsispindi pirmojo alfa aminorūgščių serijos homologo pavadinime - glicinas, kuri taip pat buvo pirmoji alfa aminorūgštis, rasta natūralioje medžiagoje.

Žemiau yra lentelė su alfa aminorūgščių sąrašu:

Vardas	Formulė	Likęs vardas
Amino rūgštys su alifatiniais radikalais
OH grupė
		Ser
		Thr
Aminorūgštys su radikalais, turinčiais COOH grupę
		Asp
		Glu
Amino rūgštys su radikalais, kurių sudėtyje yra NH2CO-grupė
		Asn
		Gln
Amino rūgštys su radikalais, kurių sudėtyje yra NH2-grupė
		Lys
		Arg
Aminorūgštys su sieros turinčiais radikalais
		Cys
		Met
Aminorūgštys su aromatiniais radikalais
		Phe
		Tyr
Aminorūgštys su heterocikliniais radikalais
		Trp
		Jo
		Pro

Nepakeičiamos aminorūgštys

Pagrindinis šaltinis alfa amino rūgštys maisto baltymai tarnauja gyvūnų organizmui.

Daugelis alfa aminorūgščių sintetinamos organizme, tačiau kai kurios baltymų sintezei reikalingos alfa amino rūgštys organizme nesintetinamos ir turi ateiti iš lauko, su maistu. Šios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamas. Štai jų sąrašas:

Amino rūgšties pavadinimas	Maisto pavadinimas
	grūdai, ankštiniai augalai, mėsa, grybai, pieno produktai, žemės riešutai
	migdolai, anakardžiai, vištiena, avinžirniai, kiaušiniai, žuvis, lęšiai, kepenys, mėsa, rugiai, dauguma sėklų, soja
	mėsa, žuvis, lęšiai, riešutai, dauguma sėklų, vištiena, kiaušiniai, avižos, rudieji ryžiai
	žuvis, mėsa, pieno produktai, kviečiai, riešutai, burnočiai
	pienas, mėsa, žuvis, kiaušiniai, pupelės, pupelės, lęšiai ir sojos pupelės
	pieno produktai, kiaušiniai, riešutai, pupelės
	ankštiniai augalai, avižos, bananai, džiovintos datulės, žemės riešutai, sezamo sėklos, pušies riešutai, pienas, jogurtas, varškė, žuvis, vištiena, kalakutiena, mėsa
	ankštiniai augalai, riešutai, jautiena, vištiena, žuvis, kiaušiniai, varškė, pienas
	moliūgų sėklos, kiauliena, jautiena, žemės riešutai, sezamo sėklos, jogurtas, šveicariškas sūris
	tunas, lašiša, kiaulienos nugarinė, jautienos filė, vištienos krūtinėlės, sojos pupelės, žemės riešutai, lęšiai

Sergant kai kuriomis, dažnai įgimtomis ligomis, būtinų rūgščių sąrašas plečiasi. Pavyzdžiui, sergant fenilketonurija, žmogaus organizmas nesintetina kitos alfa aminorūgšties - tirozino, kuris sveikų žmonių organizme gaunamas hidroksilinant fenilalaniną.

Aminorūgščių naudojimas medicinos praktikoje

Alfa aminorūgštys užimti pagrindinę poziciją azoto metabolizmas. Daugelis jų yra naudojami medicinos praktikoje kaip vaistai, turinčios įtakos audinių metabolizmui.

Taigi, glutamo rūgštis vartojamas centrinės nervų sistemos ligoms gydyti, metioninas Ir histidinas- kepenų ligų gydymui ir profilaktikai, cisteinas- akių ligos.

Organinės medžiagos, kurių molekulėse yra karboksilo ir aminų grupių, vadinamos aminorūgštimis arba aminokarboksirūgštimis. Tai gyvybiškai svarbūs junginiai, kurie yra gyvų organizmų statybos pagrindas.

Struktūra

Aminorūgštis yra monomeras, susidedantis iš azoto, vandenilio, anglies ir deguonies. Be to, prie aminorūgšties gali prisijungti ne angliavandenilių radikalai, tokie kaip siera arba fosforas.

Sąlyginė bendroji aminorūgščių formulė yra NH 2 -R-COOH, kur R yra dvivalentis radikalas. Šiuo atveju vienoje molekulėje gali būti kelios amino grupės.

Ryžiai. 1. Aminorūgščių struktūrinė struktūra.

Cheminiu požiūriu aminorūgštys yra karboksirūgščių dariniai, kurių molekulėje vandenilio atomai pakeisti amino grupėmis.

Rūšis

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal kelis kriterijus. Klasifikacija pagal tris kriterijus pateikta lentelėje.

Pasirašyti	Žiūrėti	Aprašymas	Pavyzdys
Pagal amino ir karboksilo grupių išsidėstymą viena kitos atžvilgiu	α-amino rūgštys
	β-, γ-, δ-, ε- ir kitos aminorūgštys		β-aminopropiono rūgštis (du atomai tarp grupių), ε-aminokaprono rūgštis (penki atomai)
Pagal kintamąją dalį (radikalas)	Alifatinis (riebalinis)		Lizinas, serinas, treoninas, argininas
	Aromatingas		Fenilalaninas, triptofanas, tirozinas
	Heterociklinis		Triptofanas, histidinas, prolinas
	Imino rūgštys		Prolinas, hidroksiprolinas
Pagal fizines ir chemines savybes	Nepolinis (hidrofobinis)	Nesąveikauja su vandeniu	Glicinas, valinas, leucinas, prolinas
	Poliarinis (hidrofilinis)	Sąveika su vandeniu. Skirstoma į neįkrautus, teigiamai ir neigiamai įkrautus	Lizinas, serinas, aspartatas, glutamatas, glutaminas

Ryžiai. 2. Aminorūgščių klasifikavimo schema.

Pavadinimai sudaromi iš struktūrinių arba trivialių karboksirūgščių pavadinimų su priešdėliu „amino-“. Skaičiai rodo, kur yra amino grupė. Taip pat naudojami nereikšmingi pavadinimai, kurie baigiasi raide „-in“. Pavyzdžiui, 2-aminobutano arba α-aminosviesto rūgštis.

Savybės

Amino rūgštys turi skirtingas fizines savybes nei kitos organinės rūgštys. Visi šios klasės junginiai yra kristalinės medžiagos, gerai tirpios vandenyje, bet blogai tirpios organiniuose tirpikliuose. Jie lydosi aukštoje temperatūroje, yra saldaus skonio ir lengvai formuoja druskas.

Aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai. Dėl karboksilo grupės buvimo -COOH pasižymi rūgščių savybėmis. Amino grupė -NH 2 lemia pagrindines savybes.

Cheminės junginių savybės:

• degimas:

  4NH 2 CH 2 COOH + 13O 2 → 8CO 2 + 10H 2 O + 2N 2;

• hidrolizė:

  NH 2 CH 2 COOH + H 2 O ↔ NH 3 CH 2 COOH + OH;

• reakcija su šarmo tirpalu:

  NH 2 CH 2 COOH + NaOH → NH 2 CH 2 COO-Na + H 2 O;

• reakcija su rūgšties tirpalu:

  2NH 2 CH 2 COOH + H 2 SO 4 → (NH 3 CH 2 COOH) 2 SO 4 ;

• esterifikacija:

  NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.

Ilgieji polimerai – baltymai – susidaro iš aminorūgščių monomerų. Viename baltyme gali būti keletas skirtingų aminorūgščių. Pavyzdžiui, piene esantį kazeino baltymą sudaro tirozinas, lizinas, valinas, prolinas ir daugybė kitų aminorūgščių. Priklausomai nuo jų struktūros, baltymai atlieka skirtingas funkcijas organizme.

Ryžiai. 3. Baltymai.

Ko mes išmokome?

Iš 10 klasės chemijos pamokos sužinojome, kas yra aminorūgštys, kokių medžiagų jose yra, kaip jos klasifikuojamos. Aminorūgštys apima dvi funkcines grupes – amino grupę -NH2 ir karboksilo grupę -COOH. Dviejų grupių buvimas lemia aminorūgščių amfoteriškumą: junginiai turi bazių ir rūgščių savybių. Aminorūgštys skirstomos pagal kelis kriterijus ir skiriasi amino grupių skaičiumi, benzeno žiedo buvimu ar nebuvimu, heteroatomo buvimu ir sąveika su vandeniu.

Testas tema

Ataskaitos vertinimas

Vidutinis įvertinimas: 4. Iš viso gautų įvertinimų: 150.

Visos natūralios aminorūgštys gali būti suskirstytos į šias pagrindines grupes:

1) alifatinės sočiosios aminorūgštys(glicinas, alaninas);

2) sieros turinčios aminorūgštys(cisteinas);

3) aminorūgštys su alifatine hidroksilo grupe(serinas);

4) aromatinės aminorūgštys(fenilalaninas, tirozinas);

5) aminorūgštys su rūgšties radikalu(glutamo rūgštis);

6) aminorūgštys su baziniu radikalu(lizinas).

Izomerizmas. Visose a-aminorūgštyse, išskyrus gliciną, a-anglies atomas yra prijungtas prie keturių skirtingų pakaitų, todėl visos šios aminorūgštys gali egzistuoti dviejų izomerų pavidalu, kurie yra vienas kito veidrodiniai atvaizdai.

Kvitas. 1. Baltymų hidrolizė paprastai gamina sudėtingus aminorūgščių mišinius. Tačiau buvo sukurta nemažai metodų, leidžiančių gauti atskiras grynas aminorūgštis iš sudėtingų mišinių.

2. Halogeno pakeitimas amino grupe atitinkamose halogeninėse rūgštyse. Šis aminorūgščių gavimo būdas yra visiškai analogiškas aminų gavimui iš alkanų ir amoniako halogeno darinių:

Fizinės savybės. Aminorūgštys yra kietos kristalinės medžiagos, gerai tirpios vandenyje ir mažai tirpios organiniuose tirpikliuose. Daugelis aminorūgščių turi saldų skonį. Aukštoje temperatūroje jie tirpsta ir proceso metu paprastai suyra. Jie negali pereiti į garų būseną.

Cheminės savybės. Aminorūgštys yra organiniai amfoteriniai junginiai. Jų molekulėje yra dvi priešingos prigimties funkcinės grupės: amino grupė su bazinėmis savybėmis ir karboksilo grupė su rūgštinėmis savybėmis. Aminorūgštys reaguoja tiek su rūgštimis, tiek su bazėmis:

Kai aminorūgštys ištirpsta vandenyje, karboksilo grupė pašalina vandenilio joną, kuris gali prisijungti prie amino grupės. Tai sukuria vidinė druska, kurios molekulė yra bipolinis jonas:

Aminorūgščių rūgščių ir šarmų transformacijas įvairiose aplinkose galima pavaizduoti tokia diagrama:

Vandeniniai aminorūgščių tirpalai turi neutralią, šarminę arba rūgštinę aplinką, priklausomai nuo funkcinių grupių skaičiaus. Taigi glutamo rūgštis sudaro rūgštinį tirpalą (dvi -COOH grupės, viena -NH 2), lizinas sudaro šarminį tirpalą (viena -COOH grupė, dvi -NH 2).

Aminorūgštys gali reaguoti su alkoholiais, esant vandenilio chlorido dujoms, sudarydamos esterį:

Svarbiausia aminorūgščių savybė yra jų gebėjimas kondensuotis, kad susidarytų peptidai.

Peptidai. Peptidai. yra dviejų ar daugiau aminorūgščių molekulių kondensacijos produktai. Dvi aminorūgščių molekulės gali reaguoti viena su kita, kad pašalintų vandens molekulę ir susidarytų produktas, kuriame fragmentai yra sujungti peptidinė jungtis-CO-NH-.

Gautas junginys vadinamas dipeptidu. Dipeptido molekulė, kaip ir aminorūgštys, turi amino grupę ir karboksilo grupę ir gali reaguoti su dar viena aminorūgšties molekule:

Reakcijos produktas vadinamas tripeptidu. Peptidinės grandinės didinimo procesas iš esmės gali tęstis neribotą laiką (polikondensacija) ir sukelti labai didelės molekulinės masės medžiagas (baltymus).

Pagrindinė peptidų savybė yra gebėjimas hidrolizuotis. Hidrolizės metu įvyksta visiškas arba dalinis peptidų grandinės skilimas ir susidaro trumpesni peptidai, turintys mažesnę molekulinę masę arba α-aminorūgštis, kurios sudaro grandinę. Visiškos hidrolizės produktų analizė leidžia nustatyti peptido aminorūgščių sudėtį. Visiška hidrolizė įvyksta, kai peptidas ilgą laiką kaitinamas koncentruota druskos rūgštimi.

Peptidų hidrolizė gali vykti rūgštinėje ar šarminėje aplinkoje, taip pat veikiant fermentams. Aminorūgščių druskos susidaro rūgščioje ir šarminėje aplinkoje:

Fermentinė hidrolizė yra svarbi, nes ji vyksta pasirinktinai, T . e. leidžia skaidyti griežtai apibrėžtas peptidinės grandinės dalis.

Kokybinės reakcijos į aminorūgštis. 1) Visos aminorūgštys oksiduojamos ninhidrinas susidarant mėlynai violetinės spalvos produktams. Ši reakcija gali būti naudojama aminorūgščių kiekiui nustatyti spektrofotometrija. 2) Kaitinant aromatines aminorūgštis koncentruota azoto rūgštimi, įvyksta benzeno žiedo nitrinimas ir susidaro geltonos spalvos junginiai. Ši reakcija vadinama ksantoproteinas(iš graikų kalbos xanthos - geltona).

Voverės. Baltymai yra natūralūs polipeptidai, turintys didelę molekulinę masę (nuo 10 000 iki dešimčių milijonų). Jie yra visų gyvų organizmų dalis ir atlieka įvairias biologines funkcijas.

Struktūra. Polipeptidinės grandinės struktūroje galima išskirti keturis lygius. Pirminė baltymo struktūra yra specifinė aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje. Peptidinė grandinė turi linijinę struktūrą tik nedaugelyje baltymų. Daugumoje baltymų peptidinė grandinė yra tam tikru būdu sulankstyta erdvėje.

Antrinė struktūra yra polipeptidinės grandinės konformacija, ty grandinės susisukimas erdvėje dėl vandenilinių ryšių tarp NH ir CO grupių. Pagrindinis grandinės klojimo būdas yra spiralė.

Tretinė baltymo struktūra yra erdvėje susuktos spiralės trimatė konfigūracija. Tretinė struktūra susidaro dėl disulfidinių tiltelių -S-S- tarp cisteino liekanų, esančių skirtingose ​​polipeptidinės grandinės vietose. Taip pat dalyvauja formuojant tretinę struktūrą joninės sąveikos priešingai įkrautos grupės NH 3 + ir COO- ir hidrofobinės sąveikos, ty baltymo molekulės polinkis susilankstyti taip, kad hidrofobinės angliavandenilių liekanos būtų struktūros viduje.

Tretinė struktūra yra aukščiausia baltymų erdvinio organizavimo forma. Tačiau kai kurie baltymai (pavyzdžiui, hemoglobinas) turi ketvirtinė struktūra, kuri susidaro dėl skirtingų polipeptidinių grandinių sąveikos.

Fizinės savybės baltymai yra labai įvairūs ir juos lemia jų struktūra. Pagal fizines savybes baltymai skirstomi į dvi klases: rutuliniai baltymai ištirpsta vandenyje arba susidaro koloidiniai tirpalai, fibriliniai baltymai netirpsta vandenyje.

Cheminės savybės. 1 . Baltymų antrinės ir tretinės struktūros sunaikinimas išlaikant pirminę struktūrą vadinamas denatūracija . Jis atsiranda kaitinant, keičiantis aplinkos rūgštingumui ar veikiant radiacijai. Denatūravimo pavyzdys yra kiaušinių baltymų koaguliacija verdant kiaušinius. Denatūracija gali būti grįžtama arba negrįžtama. Negrįžtamą denatūraciją gali sukelti netirpių medžiagų susidarymas, kai baltymai veikiami sunkiųjų metalų – švino ar gyvsidabrio – druskomis.

2. Baltymų hidrolizė – tai negrįžtamas pirminės struktūros sunaikinimas rūgštiniame arba šarminiame tirpale susidarant amino rūgštims. Analizuojant hidrolizės produktus, galima nustatyti kiekybinę baltymų sudėtį.

3. Yra žinomi keli baltymai kokybines reakcijas. Visi junginiai, turintys peptidinį ryšį, šarminiame tirpale veikiami vario (II) druskų suteikia violetinę spalvą. Ši reakcija vadinama biuretas. Baltymai, kuriuose yra aromatinių aminorūgščių liekanų (fenilalaninas, tirozinas), veikiami koncentruotos azoto rūgšties įgauna geltoną spalvą. (ksantoproteinas reakcija).

Biologinė baltymų reikšmė:

1. Absoliučiai visos cheminės reakcijos organizme vyksta dalyvaujant katalizatoriams - fermentai. Visi žinomi fermentai yra baltymų molekulės. Baltymai yra labai galingi ir selektyvūs katalizatoriai. Jie pagreitina reakcijas milijonus kartų, o kiekviena reakcija turi savo atskirą fermentą.

2. Kai kurie baltymai atlieka transportavimo funkcijas ir perneša molekules ar jonus į sintezės ar kaupimosi vietas. Pavyzdžiui, baltymai, esantys kraujyje hemoglobino perneša deguonį į audinius ir baltymus mioglobinas kaupia deguonį raumenyse.

3. Baltymai yra ląstelių statybinė medžiaga. Iš jų susidaro atraminiai, raumeniniai ir vidiniai audiniai.

4. Baltymai vaidina svarbų vaidmenį organizmo imuninėje sistemoje. Yra specifinių baltymų (antikūnai), kurios geba atpažinti ir surišti svetimkūnius – virusus, bakterijas, svetimas ląsteles.

5. Receptorių baltymai suvokia ir perduoda signalus, gaunamus iš kaimyninių ląstelių arba iš aplinkos. Pavyzdžiui, šviesos poveikį akies tinklainei suvokia fotoreceptorius rodopsinas. Receptoriai, aktyvuojami mažos molekulinės masės medžiagų, tokių kaip acetilcholinas, perduoda nervinius impulsus nervinių ląstelių jungtyse.

Iš aukščiau pateikto baltymų funkcijų sąrašo aišku, kad baltymai yra gyvybiškai svarbūs bet kuriam organizmui ir todėl yra svarbiausias maisto komponentas. Virškinimo proceso metu baltymai hidrolizuojami iki aminorūgščių, kurios yra pradinė medžiaga tam tikram organizmui reikalingų baltymų sintezei. Yra aminorūgščių, kurių organizmas nepajėgia susintetinti pats ir jas įgyja tik su maistu.Šios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamas.

Paskaita: Bendra informacija apie polimerus ir jų klasifikaciją.

Amino rūgštys, baltymai ir peptidai yra toliau aprašytų junginių pavyzdžiai. Daugelyje biologiškai aktyvių molekulių yra keletas chemiškai skirtingų funkcinių grupių, kurios gali sąveikauti tarpusavyje ir su viena kitos funkcinėmis grupėmis.

Amino rūgštys.

Amino rūgštys- organiniai bifunkciniai junginiai, kuriuose yra karboksilo grupė, UNS, o amino grupė yra N.H. 2 .

Atskirai α Ir β - aminorūgštys:

Dažniausiai randama gamtoje α - rūgštys. Baltymuose yra 19 aminorūgščių ir viena imino rūgštis ( C 5 H 9NE 2 ):

Paprasčiausias amino rūgštis- glicinas. Likusios aminorūgštys gali būti suskirstytos į šias pagrindines grupes:

1) glicino homologai – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas.

Aminorūgščių gavimas.

Aminorūgščių cheminės savybės.

Amino rūgštys- tai amfoteriniai junginiai, nes turi 2 priešingas funkcines grupes – amino grupę ir hidroksilo grupę. Todėl jie reaguoja ir su rūgštimis, ir su šarmais:

Rūgščių-šarmų transformacija gali būti pavaizduota taip:

Aminorūgštys (AA) yra organinės molekulės, susidedančios iš bazinės amino grupės (-NH2), rūgštinės karboksilo grupės (-COOH) ir organinio R radikalo (arba šoninės grandinės), kuri yra unikali kiekvienam AA.

Aminorūgščių struktūra

Aminorūgščių funkcijos organizme

AK biologinių savybių pavyzdžiai. Nors gamtoje aptinkama daugiau nei 200 skirtingų AA, tik apie dešimtadalis jų yra įtraukta į baltymus, kiti atlieka kitas biologines funkcijas:

• Jie yra baltymų ir peptidų statybiniai blokai
• Daugelio biologiškai svarbių molekulių pirmtakai, gauti iš AK. Pavyzdžiui, tirozinas yra hormono tiroksino ir odos pigmento melanino pirmtakas, o tirozinas taip pat yra junginio DOPA (dioksifenilalanino) pirmtakas. Tai neurotransmiteris, skirtas impulsams perduoti nervų sistemoje. Triptofanas yra vitamino B3 – nikotino rūgšties pirmtakas
• Sieros šaltiniai yra sieros turintis AK.
• AA dalyvauja daugelyje medžiagų apykaitos takų, tokių kaip gliukoneogenezė – gliukozės sintezė organizme, riebalų rūgščių sintezė ir kt.

Priklausomai nuo amino grupės padėties karboksilo grupės atžvilgiu, AA gali būti alfa, α-, beta, β- ir gama, γ.

Alfa amino grupė yra prijungta prie anglies, esančios šalia karboksilo grupės:

Beta amino grupė yra ant 2-osios karboksilo grupės anglies

Gama – amino grupė 3-ioje karboksilo grupės anglies atome

Baltymuose yra tik alfa-AA

Bendrosios alfa-AA baltymų savybės

1 – Optinis aktyvumas – aminorūgščių savybė

Visos AA, išskyrus gliciną, pasižymi optiniu aktyvumu, nes turi bent vieną asimetrinis anglies atomas (chiralinis atomas).

Kas yra asimetrinis anglies atomas? Tai anglies atomas su keturiais skirtingais cheminiais pakaitais, prijungtais prie jo. Kodėl glicinas nepasižymi optiniu aktyvumu? Jo radikalas turi tik tris skirtingus pakaitus, t.y. alfa anglis nėra asimetriška.

Ką reiškia optinis aktyvumas? Tai reiškia, kad AA tirpale gali būti dviejų izomerų pavidalu. Dešinės sukimosi izomeras (+), turintis galimybę pasukti poliarizuotos šviesos plokštumą į dešinę. Į kairę besisukantis izomeras (-), turintis galimybę pasukti šviesos poliarizacijos plokštumą į kairę. Abu izomerai gali pasukti šviesos poliarizacijos plokštumą tiek pat, bet priešinga kryptimi.

2 – Rūgščių-šarmų savybės

Dėl jų gebėjimo jonizuotis galima parašyti tokią šios reakcijos pusiausvyrą:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Kadangi šios reakcijos yra grįžtamos, tai reiškia, kad jos gali veikti kaip rūgštys (pirminė reakcija) arba kaip bazės (atvirkštinė reakcija), o tai paaiškina aminorūgščių amfoterines savybes.

Cviterio jonai – AK savybė

Visos neutralios aminorūgštys esant fiziologinei pH vertei (apie 7,4) yra cviterionų pavidalu – karboksilo grupė yra neprotonuota, o amino grupė – protonuota (2 pav.). Tirpaluose, kurie yra baziškesni nei aminorūgšties izoelektrinis taškas (IEP), AA aminogrupė -NH3 + dovanoja protoną. Tirpale, kuris yra rūgštesnis nei AA IET, AA karboksilo grupė -COO - priima protoną. Taigi, AA kartais elgiasi kaip rūgštis, o kartais kaip bazė, priklausomai nuo tirpalo pH.

Poliškumas kaip bendroji aminorūgščių savybė

Esant fiziologiniam pH, AA yra kaip cviteriniai jonai. Teigiamą krūvį neša alfa amino grupė, o neigiamą – karboksilo grupę. Taigi abiejuose AK molekulės galuose susidaro du priešingi krūviai, molekulė turi polinių savybių.

Izoelektrinio taško (IEP) buvimas yra aminorūgščių savybė

pH vertė, kuriai esant grynasis aminorūgšties elektrinis krūvis yra lygus nuliui ir todėl ji negali judėti elektriniame lauke, vadinama IET.

Gebėjimas sugerti ultravioletinę šviesą yra aromatinių aminorūgščių savybė

Fenilalaninas, histidinas, tirozinas ir triptofanas sugeria 280 nm. Fig. Rodomos šių AA molinio ekstinkcijos koeficiento (ε) reikšmės. Regimoje spektro dalyje aminorūgštys neįsisavina, todėl yra bespalvės.

AA gali būti du izomerai: L-izomeras ir D- izomerai, kurie yra veidrodiniai atvaizdai ir skiriasi cheminių grupių išsidėstymu aplink α-anglies atomą.

Visos baltymuose esančios aminorūgštys yra L konfigūracijos, L-aminorūgštys.

Aminorūgščių fizinės savybės

Dėl savo poliškumo ir įkrautų grupių aminorūgštys dažniausiai yra tirpios vandenyje. Jie tirpsta poliniuose ir netirpūs nepoliniuose tirpikliuose.

AK turi aukštą lydymosi temperatūrą, kuri atspindi stiprių ryšių, palaikančių jų kristalinę gardelę, buvimą.

Generolas AA savybės yra bendros visiems AA ir daugeliu atvejų jas lemia alfa amino grupė ir alfa karboksilo grupė. AA taip pat turi specifinių savybių, kurias lemia jų unikali šoninė grandinė.