Aminoacizii au o formulă generală. Proprietăți chimice. Funcțiile proteinelor în organism

Aminoacizi.

Aminoacizi(acizi aminocarboxilici) - compuși organici, a căror moleculă conține simultan carboxil (-COOH) Și grupări amine (-NH2).

Structura aminoacizilor poate fi exprimată prin formula generală de mai jos,
(Unde R– radical de hidrocarbură, care poate conţine diferite grupări funcţionale).

Aminoacizi pot fi considerate drept derivate acizi carboxilici, în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amine (-NH2).

Un exemplu este protozoarele: acid aminoacetic, sau glicina, și acid aminopropionic sau alanina:

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, adică În funcție de condiții, pot prezenta atât proprietăți bazice, cât și acide.

Datorită grupării carboxil ( -COOH) formează săruri cu baze.
Datorită grupării amino ( -NH2) formează săruri cu acizi.

Un ion de hidrogen care este eliminat la disociere de un carboxil ( -EL) aminoacid, poate trece la grupa sa amino cu formarea unei grupe de amoniu ( NH3+).

Astfel, aminoacizii există și reacţionează sub formă de ioni bipolari (săruri interne).

Aceasta explică faptul că soluțiile de aminoacizi care conțin un carboxil și o grupă amino au o reacție neutră.

Alfa aminoacizi

Din molecule aminoacizi se construiesc molecule de substanţe proteice sau proteine, care, la hidroliza completă sub influența acizilor minerali, alcalinelor sau enzimelor, se descompun, formând amestecuri de aminoacizi.

Numărul total de aminoacizi naturali ajunge la 300, dar unii dintre ei sunt destul de rari.

Dintre aminoacizi, există un grup de 20 cei mai importanți. Ele se găsesc în toate proteinele și sunt numite aminoacizi alfa.

Alfa aminoacizi– substanţe cristaline solubile în apă. Multe dintre ele au un gust dulce. Această proprietate se reflectă în numele primului omolog din seria de aminoacizi alfa - glicina, care a fost și primul aminoacid alfa găsit într-un material natural.

Mai jos este un tabel cu o listă de alfa aminoacizi:

Nume	Formula	Numele rămas
Aminoacizi cu radicali alifatici





grupa OH
		Ser
		Thr
Aminoacizi cu radicali care conțin o grupare COOH
		Asp
		Glu
Aminoacizi cu radicali care conțin NH2CO-grup
		Asn
		Gln
Aminoacizi cu radicali care conțin NH2-grup
		Lys
		Arg
Aminoacizi cu radicali care conțin sulf
		Cys
		Met
Aminoacizi cu radicali aromatici
		Phe
		Tyr
Aminoacizi cu radicali heterociclici
		Trp
		Lui
		Pro

Aminoacizi esentiali

Sursa principală aminoacizi alfa proteinele alimentare servesc organismului animal.

Mulți alfa aminoacizi sunt sintetizați în organism, dar unii alfa aminoacizi necesari pentru sinteza proteinelor nu sunt sintetizați în organism și trebuie să vină din afară, cu mâncare. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit. Iată lista lor:

Denumirea aminoacizilor	Denumirea produselor alimentare
	cereale, leguminoase, carne, ciuperci, produse lactate, alune
	migdale, caju, pui, năut, ouă, pește, linte, ficat, carne, secară, majoritatea semințelor, soia
	carne, pește, linte, nuci, majoritatea semințelor, pui, ouă, ovăz, orez brun
	pește, carne, produse lactate, grâu, nuci, amarant
	lapte, carne, peste, oua, fasole, fasole, linte si soia
	produse lactate, ouă, nuci, fasole
	leguminoase, ovaz, banane, curmale uscate, arahide, seminte de susan, nuci de pin, lapte, iaurt, branza de vaci, peste, pui, curcan, carne
	leguminoase, nuci, vita, pui, peste, oua, branza de vaci, lapte
	seminte de dovleac, carne de porc, vita, arahide, seminte de susan, iaurt, branza elvetiana
	ton, somon, muschi de porc, file de vita, piept de pui, soia, alune, linte

În unele boli, adesea congenitale, lista acizilor esențiali se extinde. De exemplu, cu fenilcetonurie, corpul uman nu sintetizează un alt aminoacid alfa - tirozină, care în organismul oamenilor sănătoși se obține prin hidroxilarea fenilalaninei.

Utilizarea aminoacizilor în practica medicală

Alfa aminoacizi ocupa o pozitie cheie in metabolismul azotului. Multe dintre ele sunt folosite în practica medicală ca medicamente, afectând metabolismul tisular.

Aşa, acid glutamic utilizat pentru tratarea bolilor sistemului nervos central, metioninăŞi histidină– tratamentul și prevenirea bolilor hepatice, cisteină– boli oculare.

Substanțele organice ale căror molecule conțin grupări carboxil și amine se numesc aminoacizi sau acizi aminocarboxilici. Aceștia sunt compuși vitali care stau la baza construcției organismelor vii.

Structura

Un aminoacid este un monomer format din azot, hidrogen, carbon și oxigen. De asemenea, radicalii non-hidrocarburi, cum ar fi sulful sau fosforul, se pot atasa de aminoacid.

Formula generală condiționată a aminoacizilor este NH2-R-COOH, unde R este un radical divalent. În acest caz, pot exista mai multe grupări amino într-o moleculă.

Orez. 1. Structura structurală a aminoacizilor.

Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt derivați ai acizilor carboxilici, în molecula cărora atomii de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

Specie

Aminoacizii sunt clasificați după mai multe criterii. Clasificarea după trei criterii este prezentată în tabel.

*Semn*	*Vedere*	*Descriere*	*Exemplu*
În funcție de localizarea grupărilor amină și carboxil unul față de celălalt	α-aminoacizi
	β-, y-, 5-, ε- și alți aminoacizi		acid β-aminopropionic (doi atomi între grupuri), acid ε-aminocaproic (cinci atomi)
Prin partea variabila (radical)	Alifatic (gras)		Lizina, serina, treonina, arginina
	Aromatic		Fenilalanină, triptofan, tirozină
	Heterociclic		Triptofan, histidină, prolină
	Iminoacizi		Prolina, hidroxiprolina
După proprietățile fizice și chimice	nepolar (hidrofob)	Nu interacționează cu apa	Glicină, valină, leucină, prolină
După proprietățile fizice și chimice	Polar (hidrofil)	Interacționează cu apa. Împărțit în neîncărcat, încărcat pozitiv și negativ	Lizină, serină, aspartat, glutamat, glutamina

Orez. 2. Schema de clasificare a aminoacizilor.

Numele sunt formate din denumirile structurale sau banale ale acizilor carboxilici cu prefixul „amino-”. Numerele arată unde se află grupul amino. Sunt de asemenea folosite nume banale care se termină în „-in”. De exemplu, acid 2-aminobutanoic sau a-aminobutiric.

Proprietăți

Aminoacizii au proprietăți fizice diferite față de alți acizi organici. Toți compușii clasei sunt substanțe cristaline, foarte solubile în apă, dar slab solubile în solvenți organici. Se topesc la temperaturi ridicate, au un gust dulceag și formează ușor săruri.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Datorită prezenței grupării carboxil, -COOH prezintă proprietățile acizilor. Gruparea amino -NH2 determină proprietățile de bază.

Proprietățile chimice ale compușilor:

combustie:
4NH2CH2COOH + 13O2 → 8C02 + 10H2O + 2N2;
hidroliză:
NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;
Reacția cu soluția alcalină:
NH2CH2COOH + NaOH → NH2CH2COO-Na + H20;
Reacția cu soluția acidă:
2NH2CH2COOH + H2S04 → (NH3CH2COOH)2S04;
esterificare:
NH2CH2COOH + C2H5OH → NH2CH2COOC2H5 + H2O.

Polimerii lungi - proteine - se formează din monomeri de aminoacizi. O proteină poate conține mai mulți aminoacizi diferiți. De exemplu, proteina cazeină conținută în lapte este formată din tirozină, lizină, valină, prolină și o serie de alți aminoacizi. În funcție de structura lor, proteinele îndeplinesc diferite funcții în organism.

Orez. 3. Proteine.

Ce am învățat?

De la lecția de chimie de clasa a X-a am învățat ce sunt aminoacizii, ce substanțe conțin și cum sunt clasificați. Aminoacizii includ două grupe funcționale - gruparea amino -NH2 și gruparea carboxil -COOH. Prezența a două grupe determină natura amfoteră a aminoacizilor: compușii au proprietăți de baze și acizi. Aminoacizii sunt împărțiți în funcție de mai multe criterii și diferă prin numărul de grupări amino, prezența sau absența unui inel benzenic, prezența unui heteroatom și interacțiunea cu apa.

Test pe tema

Evaluarea raportului

Evaluare medie: 4. Evaluări totale primite: 150.

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) aminoacizi alifatici saturați(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5) aminoacizi cu radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Izomerie.În toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, atomul de carbon a este conectat la patru substituenți diferiți, astfel încât toți acești aminoacizi pot exista sub forma a doi izomeri, care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

chitanta. 1. Hidroliza proteinelor produce de obicei amestecuri complexe de aminoacizi. Cu toate acestea, au fost dezvoltate o serie de metode care fac posibilă obținerea de aminoacizi puri individuali din amestecuri complexe.

2. Înlocuirea halogenului cu gruparea aminoîn acizii halogen corespunzători. Această metodă de obținere a aminoacizilor este complet analogă cu obținerea aminelor din derivații de halogen ai alcanilor și amoniacului:

Proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline, foarte solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce. Se topesc la temperaturi ridicate și, de obicei, se descompun în acest proces. Ele nu pot intra în stare de vapori.

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil elimină un ion de hidrogen, care se poate atașa de gruparea amino. Aceasta creează sare internă, a cărei moleculă este un ion bipolar:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea diagramă:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid în funcție de numărul de grupe funcționale. Astfel, acidul glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH2), lizina formează o soluție alcalină (o grupă -COOH, două -NH2).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide. Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele pentru a elimina o moleculă de apă și a forma un produs în care fragmentele sunt legate. legătură peptidică-CO-NH-.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Produsul de reacție se numește tripeptidă. Procesul de creștere a lanțului peptidic poate continua în principiu la nesfârșit (policondensare) și duce la substanțe cu greutăți moleculare foarte mari (proteine).

Principala proprietate a peptidelor este capacitatea de a se hidroliza.În timpul hidrolizei, are loc clivarea completă sau parțială a lanțului peptidic și se formează peptide mai scurte cu greutate moleculară mai mică sau α-aminoacizi care alcătuiesc lanțul. Analiza produselor hidrolizei complete ne permite să determinăm compoziția de aminoacizi a peptidei. Hidroliza completă are loc atunci când peptida este încălzită mult timp cu acid clorhidric concentrat.

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. Sărurile de aminoacizi se formează în medii acide și alcaline:

Hidroliza enzimatică este importantă deoarece are loc selectiv T . e. permite scindarea unor secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Reacții calitative la aminoacizi. 1) Toți aminoacizii sunt oxidați ninhidrina cu formarea de produse colorate albastru-violet. Această reacție poate fi utilizată pentru cuantificarea aminoacizilor prin spectrofotometrie. 2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, are loc nitrarea inelului benzenic și se formează compuși de culoare galbenă. Această reacție se numește xantoproteină(din greaca xanthos - galben).

Veverițe. Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura.În structura lanțului polipeptidic pot fi distinse patru niveluri. Structura primară a unei proteine este o secvență specifică de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat într-un anumit mod în spațiu.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Metoda principală de așezare a unui lanț este o spirală.

Structura terțiară a unei proteine este o configurație tridimensională a unui helix răsucit în spațiu. Structura terțiară se formează datorită punților disulfurice -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic. De asemenea, implicat în formarea structurii terțiare interacțiuni ionice grupări încărcate opus NH 3 + şi COO- şi interacțiuni hidrofobe, adică tendința moleculei de proteină de a se plia astfel încât resturile de hidrocarburi hidrofobe să fie în interiorul structurii.

Structura terțiară este cea mai înaltă formă de organizare spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine (de exemplu, hemoglobina) au structură cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și sunt determinate de structura lor. Pe baza proprietăților lor fizice, proteinele sunt împărțite în două clase: proteine globulare se dizolvă în apă sau formează soluții coloidale, proteine fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. 1 . Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine în timp ce se menține structura primară se numește denaturare. . Apare la încălzire, la modificări ale acidității mediului sau la expunerea la radiații. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când proteinele sunt expuse la săruri ale metalelor grele - plumb sau mercur.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Prin analiza produselor de hidroliză, este posibilă determinarea compoziției cantitative a proteinelor.

3. Pentru proteine se cunosc mai multe reacții calitative. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la acid azotic concentrat (xantoproteină reacţie).

Semnificația biologică a proteinelor:

1. Absolut toate reacțiile chimice din organism au loc în prezența catalizatorilor - enzime. Toate enzimele cunoscute sunt molecule de proteine. Proteinele sunt catalizatori foarte puternici și selectivi. Ele accelerează reacțiile de milioane de ori și fiecare reacție are propria sa enzimă.

2. Unele proteine îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni către locurile de sinteză sau acumulare. De exemplu, proteinele conținute în sânge hemoglobină transportă oxigenul către țesuturi și proteine mioglobina stochează oxigen în mușchi.

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Din ele sunt construite țesuturile de susținere, musculare și tegumentare.

4. Proteinele joacă un rol important în sistemul imunitar al organismului. Există proteine specifice (anticorpi), care sunt capabili să recunoască și să lege obiecte străine - viruși, bacterii, celule străine.

5. Proteinele receptorului percep și transmit semnale care provin de la celulele învecinate sau din mediu. De exemplu, efectul luminii asupra retinei ochiului este perceput de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Din lista de mai sus a funcțiilor proteinelor, este clar că proteinele sunt vitale pentru orice organism și sunt, prin urmare, cea mai importantă componentă a alimentelor. În timpul procesului de digestie, proteinele sunt hidrolizate în aminoacizi, care servesc drept material de pornire pentru sinteza proteinelor necesare unui anumit organism. Există aminoacizi pe care organismul nu este capabil să-i sintetizeze singur și îi dobândește doar cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit.

Curs: Informații generale despre polimeri și clasificarea lor.

Aminoacizi, proteine și peptide sunt exemple de compuși descriși mai jos. Multe molecule biologic active conțin mai multe grupări funcționale diferite din punct de vedere chimic care pot interacționa între ele și cu grupurile funcționale ale altora.

Aminoacizi.

Aminoacizi- compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil - UNS, iar gruparea amino este N.H. 2 .

Separa α Şi β - aminoacizi:

În mare parte, se găsește în natură α -acizi. Proteinele conțin 19 aminoacizi și un iminoacid ( C5H9NU 2 ):

Cel mai simplu aminoacid-glicina. Restul de aminoacizi pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) omologi ai glicinei - alanină, valină, leucină, izoleucină.

Obținerea aminoacizilor.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor.

Aminoacizi- sunt compuşi amfoteri, pentru că conțin 2 grupe funcționale opuse - o grupare amino și o grupare hidroxil. Prin urmare, reacţionează atât cu acizii, cât şi cu alcalii:

Transformarea acido-bazică poate fi reprezentată ca:

Aminoacizii (AA) sunt molecule organice care constau dintr-o grupă amino bazică (-NH 2 ), o grupă carboxil acidă (-COOH) și un radical R organic (sau lanț lateral), care este unic pentru fiecare AA.

Structura aminoacizilor

Funcțiile aminoacizilor în organism

Exemple de proprietăți biologice ale AK. Deși în natură apar peste 200 de AA diferite, doar aproximativ o zecime dintre ele sunt încorporate în proteine, altele îndeplinesc alte funcții biologice:

Ele sunt elementele de bază ale proteinelor și peptidelor
Precursori ai multor molecule importante din punct de vedere biologic derivate din AK. De exemplu, tirozina este un precursor al hormonului tiroxină și al pigmentului pielii melanină, iar tirozina este, de asemenea, un precursor al compusului DOPA (dioxifenilalanina). Este un neurotransmitator pentru transmiterea impulsurilor in sistemul nervos. Triptofanul este un precursor al vitaminei B3 - acid nicotinic
Sursele de sulf sunt AK care conțin sulf.
AA sunt implicați în multe căi metabolice, cum ar fi gluconeogeneza - sinteza glucozei în organism, sinteza acizilor grași etc.

În funcție de poziția grupării amino în raport cu gruparea carboxil, AA poate fi alfa, a-, beta, β și gamma, y.

Gruparea alfa amino este atașată la carbonul adiacent grupării carboxil:

Gruparea beta amino se află pe al 2-lea carbon al grupării carboxil

Gamma - grupare amino pe carbonul 3 al grupării carboxil

Proteinele conțin doar alfa-AA

Proprietățile generale ale proteinelor alfa-AA

1 - Activitate optică - proprietate a aminoacizilor

Toate AA, cu excepția glicinei, prezintă activitate optică, deoarece conțin cel puțin unul atom de carbon asimetric (atomul chiral).

Ce este un atom de carbon asimetric? Este un atom de carbon cu patru substituenți chimici diferiți atașați la el. De ce glicina nu prezintă activitate optică? Radicalul său are doar trei substituenți diferiți, adică. carbonul alfa nu este asimetric.

Ce înseamnă activitate optică? Aceasta înseamnă că AA în soluție poate fi prezent în doi izomeri. Un izomer dextrogiro (+), care are capacitatea de a roti planul luminii polarizate spre dreapta. Izomer levogitor (-), care are capacitatea de a roti planul de polarizare a luminii spre stânga. Ambii izomeri pot roti planul de polarizare al luminii cu aceeași cantitate, dar în direcția opusă.

2 - Proprietăți acido-bazice

Ca rezultat al capacității lor de a ioniza, se poate scrie următorul echilibru al acestei reacții:

R-COOH<------->R-CO0-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Deoarece aceste reacții sunt reversibile, aceasta înseamnă că ele pot acționa ca acizi (reacție directă) sau ca baze (reacție inversă), ceea ce explică proprietățile amfotere ale aminoacizilor.

Ion Zwitter - proprietatea AK

Toți aminoacizii neutri la o valoare fiziologică a pH-ului (aproximativ 7,4) sunt prezenți ca zwitterioni - gruparea carboxil este neprotonată și gruparea amino este protonată (Fig. 2). În soluțiile mai bazice decât punctul izoelectric al aminoacidului (IEP), gruparea amino -NH3 + din AA donează un proton. Într-o soluție mai acidă decât IET de AA, gruparea carboxil -COO - din AA acceptă un proton. Astfel, AA se comportă uneori ca un acid și alteori ca o bază, în funcție de pH-ul soluției.

Polaritatea ca proprietate generală a aminoacizilor

La pH fiziologic, AA sunt prezenți sub formă de ioni zwitter. Astfel, două sarcini opuse sunt create la ambele capete ale moleculei AK, molecula având proprietăți polare.

Prezența unui punct izoelectric (IEP) este o proprietate a aminoacizilor

Valoarea pH-ului la care sarcina electrică netă a unui aminoacid este zero și, prin urmare, nu se poate mișca într-un câmp electric se numește IET.

Capacitatea de a absorbi în lumina ultravioletă este o proprietate a aminoacizilor aromatici

Fenilalanina, histidina, tirozina și triptofanul absorb la 280 nm. În fig. Sunt afișate valorile coeficientului molar de extincție (ε) al acestor AA. În partea vizibilă a spectrului, aminoacizii nu absorb, prin urmare, sunt incolori.

AA poate fi prezent în doi izomeri: L-izomer și D- izomerii, care sunt imagini în oglindă și diferă în aranjarea grupurilor chimice în jurul atomului de carbon α.

Toți aminoacizii din proteine sunt în configurația L, L-aminoacizi.

Proprietățile fizice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt în mare parte solubili în apă datorită polarității lor și prezenței grupărilor încărcate. Sunt solubili în solvenți polari și insolubili în solvenți nepolari.

AK-urile au un punct de topire ridicat, care reflectă prezența legăturilor puternice care susțin rețeaua lor cristalină.

General Proprietățile AA sunt comune tuturor AA și în multe cazuri sunt determinate de gruparea alfa amino și gruparea alfa carboxil. AA au, de asemenea, proprietăți specifice care sunt dictate de lanțul lor lateral unic.